Las proteínas globulares

Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y cuaternaria. Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares están en contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se orientan hacia el interior.

Pertenecen a este grupo:

• Las albúminas, que poseen funciones de transporte o de reserva de aminoácidos. Entre ellas destacan la ovoalbúmina (en la clara de huevo), la lactoalbúmina (en la leche) y la seroalbúmina (encargada del transporte de ácidos grasos en la sangre).

• Las globulinas, de forma esférica casi perfecta, entre las que destacan la ovoglobulina (en el huevo), la lactoglobulina (en la leche), la seroglobulina (en la sangre), la α–globulina (asociada a la hemoglobina) y las γ–globulinas o inmunoglobulinas (que forman los anticuerpos).

• Las histonas, de carácter básico, asociadas al ADN. En los espermatozoides, el ADN está más compactado debido a otras proteínas denominadas protaminas.

• La mayoría de las enzimas son proteínas globulares.

Mioglobina

La mioglobina se encarga de almacenar y proporcionar oxígeno en las fibras musculares. Es una heteroproteína formada por una parte proteica (apoproteína) de 153 aminoácidos asociada a un grupo hemo (grupo prostético):

El grupo hemo está formado por un anillo orgánico (porfirínico) en cuyo centro se enlaza un catión ferroso (de modo que es una metaloproteína):

En la parte interna de la proteína se sitúan las cadenas apolares de los aminoácidos, proporcionando un entorno altamente hidrofóbico alrededor del grupo hemo, lo cual permite que el hierro no se oxide y pueda unirse al oxígeno.

La mioglobina tiene una afinidad por el monóxido de carbono unas 250 veces mayor que por el oxígeno, por lo que un aumento en los niveles sanguíneos de ese compuesto conduce al envenamiento.

Hemoglobina

La hemoglobina es el transportador de oxígeno en los glóbulos rojos o eritrocitos, es decir, transporta en la sangre el oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos y músculos, donde se lo cede a la mioglobina.

La hemoglobina de los vertebrados es prácticamente esférica y está formada por 4 cadenas polipeptídicas, de dos tipos distintos, que se mantienen unidas por interacciones no covalentes (estructura cuaternaria). Cada cadena contiene un grupo hemo y un único lugar de unión para el oxígeno.

A pesar de la diferencia entre las secuencias de aminoácidos, las subunidades de la hemoglobina son muy parecidas a la mioglobina en su estructura tridimensional y también ofrecen el entorno adecuado para que el grupo hemo pueda transportar oxígeno.

Sin embargo, en condiciones fisiológicas la mioglobina tiene una afinidad mayor por el oxígeno que la hemoglobina, por lo que está puede cedérselo a su llegada al músculo. Además, es capaz de unirse al dióxido de carbono y, en el músculo, la cesión de oxígeno va asociada a la captura del dióxido de carbono, y lo lleva hasta los alvéolos pulmonares, donde tiene lugar el proceso inverso.

El feto tiene una hemoglobina especial que tiene también mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina materna, permitiendo que el oxígeno pase de la madre al feto en la circulación placentaria.

El grupo hemo aparece en otras muchas proteínas de gran importancia biológica, aunque su función no es la misma en todas, como los citocromos, las peroxidasas y las catalasas. Todas ellas son, por tanto, hemoproteínas o proteínas porfirínicas. Como están asociadas a un catión metálico se las puede englobar dentro del grupo de las metaloproteínas y, debido a que todas muestran un color característico, también se denominan cromoproteínas.

Anuncio publicitario