La unión de aminoácidos conduce a la formación de péptidos. Cada uno de los aminoácidos que lo componen se denomina residuo y según sea su número distinguimos:
- Oligopéptidos: aquellos que poseen un número pequeño de residuos, desde 2 hasta 30 o 50, aproximadamente. Entre ellos se encuentran los dipéptidos, los tripéptidos, los tetrapéptidos…
- Polipéptidos: son aquellos que poseen un mayor número de residuos.
Independiente del número de aminoácidos que se unan, tiene dos extremos diferentes. Por convenio, el grupo amino terminal del primer aminoácido se sitúa en el extremo izquierdo, y el grupo carboxilo terminal del último aminoácido corresponde al extremo derecho del péptido:
Existe un gran número de péptidos y oligopéptidos que realizan importantes funciones:
- Vasopresina (hormona antidiurética, ADH), que estimula la retención de agua en el riñón e incrementa la presión sanguínea para facilitar el flujo sanguíneo en el riñón.
- Oxitocina, nonapéptido estimulador de la contracción del musculo liso uterino en el parto y en la glándula mamaria durante la lactancia.
- Insulina, hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros, encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática, el glucagón, cuya estructura es también polipeptídica.
- Neutrotransmisores, como las encefalinas: leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y metionin-encefalina (YGGFM). La acción de las drogas opiáceas (morfina, heroína, etc.) se debe a su parecido estructural con estos péptidos.
- Glutatión (GSH), molécula reductora gracias a un -SH libre. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares: evita la oxidación permanente de la hemoglobina y otras proteínas o el efecto oxidante de algunos fármacos y tóxicos que podrían oxidar proteínas de manera irreversible.
- Antibióticos, como la valinomicina, un decapéptido que potencia el transporte de iones a través de las membranas.
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