Los aminoácidos son las unidades monoméricas fundamentales de las proteínas. Como su propio nombre indica, se caracterizan por poseer un grupo amino (–NH2) y un grupo carboxilo (–COOH) en la misma molécula:
El carbono al que van unidos los grupos carboxilo y amino se llama carbono α. Las otras dos valencias de dicho carbono se saturan con un hidrógeno y con un grupo variable denominado radical, diferente en cada aminoácido.
Isomería de los aminoácidos
El carbono α es un carbono asimétrico, con dos posibilidades: isómeros L y D, según sea la posición del grupo amino (a la izquierda o a la derecha).
Estas dos configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros, ya que son imágenes especulares no superponibles (recuerda lo que vimos para los monosacáridos). Todos los aminoácidos proteicos son isómeros L. En el laboratorio son posibles las síntesis de aminoácidos en las que se obtienen mezclas racémicas, con cantidades iguales de ambos isómeros.
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos también presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de polarización de la luz hacia la derecha o hacia la izquierda. En el primer caso se los denomina dextrógiros (+) y en el segundo caso levógiros (–). La actividad óptica es independiente de su configuración D o L.
Punto Isoeléctrico
El grupo amino tiene carácter básico y el grupo carboxilo es ácido, por lo que los aminoácidos son compuestos anfóteros, pudiendo ceder o captar protones del medio.
Del valor del pH depende la ionización de los grupos amino y carboxilo. A pH ácido el grupo amino se carga positivamente y a pH básico el grupo carboxílico se encuentra cargado negativamente. El valor del pH en el que el aminoácido se encuentra cargado tanto positiva como negativamente se denomina punto isoeléctrico (y su valor de pH es el pI), y las moléculas así cargadas se llaman zwitteriones.
Clasificación de los aminoácidos
En la composición de las proteínas entran a formar parte 20 aminoácidos diferentes que se diferencian en la naturaleza de su cadena lateral.
Si poseen una cadena lateral apolar muestran un marcado carácter hidrofóbico, por lo que se situarán en la parte interior de las proteínas solubles, evitando el medio acuoso. Son los siguientes:
Si por el contrario poseen una cadena lateral polar, pero sin carga, poseerán carácter hidrofílico e inetraccionarán con el medio acusoso favoreciendo la solubilidad de la proteína. Son éstos:
Si la cadena lateral presenta carga, serán ácidos (cargados negativamente) o básicos (cargados positivamente):
Además de los aminoácidos citados anteriormente se conocen cerca de l50 aminoácidos no proteicos, encontrados en las células de forma libre o combinada.
Aminoácidos esenciales
De los 20 aminoácidos proteicos citados anteriormente los seres autótrofos son capaces de sintetizarlos todos, pero los seres heterótrofos no y deben incorporar algunos a través de la dieta. Éstos son los que se conocen como aminoácidos esenciales y en el caso de los seres humanos son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
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